Skillnad mellan substrat och aktiv webbplats

De nyckelskillnad mellan substrat och aktiv plats är att substrat är en kemisk förening som kan genomgå en kemisk reaktion medan den aktiva platsen är en specifik region på ett enzym.

Enzymer är biologiska katalysatorer. Dessa är proteiner som kan minska aktiveringsenergin för en kemisk reaktion för att minska energibarriären för den reaktionen. Därför kan det öka reaktionshastigheten. Reaktanten av reaktionen i vilken enzymer involverar är "substratet". Detta substrat binds med enzymets aktiva ställning. Reaktionerna äger rum där. Så småningom släpper det ut reaktionsprodukterna.

INNEHÅLL

1. Översikt och nyckelskillnad
2. Vad är substrat
3. Vad är Active Site
4. Sida vid sida Jämförelse - Substrate vs Aktiv Site i Tabular Form
5. Sammanfattning

Vad är substrat?

Substratet är reaktanten av en reaktion som genomgår kemisk förändring för att ge reaktionsprodukter. Vi observerar förändringarna av denna förening för att bestämma reaktionshastigheten. Enzymerna verkar på denna förening i katalytiska reaktioner. När det finns en enda substratmolekyl, binder den med enzymet vidare till enzymets aktiva ställning. Därefter bildar ett enzym-substratkomplex. Då genomgår den kemiska reaktionen. Så småningom omvandlas det till produkterna. Dessa produkter släpps sedan från den aktiva platsen. Men om det finns fler än ett substrat, kommer de att binda med den aktiva platsen i en viss ordning. Då kommer de att reagera tillsammans för att ge slutprodukterna.

Figur 01: Reaktioner mot enzymer

Om substratet ger färgade produkter i slutet, säger vi att substratet är "kromogent". På samma sätt, om det ger upphov till en fluorescerande produkt, säger vi att den är "fluorogen". Även om enzymer, de flesta gånger, är substratspecifika, kan vissa enzymer reagera med ett stort antal substrat.

Vad är Active Site?

Den aktiva platsen för ett enzym är den region där ett substrat binds med enzymet innan det genomgår en kemisk reaktion. Denna region har två viktiga platser; bindningsställe och katalytisk plats. Bindningssiten har rester som reaktanterna tillfälligt kan binda till. Dessutom har det rester som kan katalysera den kemiska reaktionen. Därför är det den katalytiska platsen. Dessutom är denna region av enzymet mycket liten jämfört med hela volymen av enzymet. Vanligtvis består den aktiva platsen av tre till fyra aminosyror.

Figur 02: Aktivt enzym för ett enzym

Aktiva sidor är specifika för substrat. Det betyder att varje aktiv plats har en specifik form som passar ett visst substrat. Arrangemanget av aminosyrorna i denna region bestämmer denna specificitet. Ibland binder enzymer med vissa koaktorer som ett hjälpmedel för deras katalytiska funktion. Kemiska reaktionens produkter kommer ut från aktiva platser.

Vad är skillnaden mellan substrat och aktiv webbplats?

Ett substrat är reaktanten av en reaktion som genomgår kemisk förändring för att ge reaktionsprodukter. Denna förening omvandlas till produkter. Dessutom är det en kemisk förening som fungerar som reaktanten för en kemisk reaktion. Den aktiva platsen för ett enzym är den region där ett substrat binds med enzymet innan det genomgår en kemisk reaktion. Denna region omvandlar substrat till produkter med en lägre reaktionshastighet. Ännu viktigare är att det är en region som består av tre till fyra aminosyror där en kemisk reaktion kan äga rum.

Sammanfattning - Substrate vs Active Site

Substrat och aktiv plats är två termer som vi använder avseende katalytiska reaktioner som involverar enzymer som katalysator. Skillnaden mellan substrat och aktiv plats är att substratet är en kemisk förening som kan genomgå en kemisk reaktion medan den aktiva platsen är en specifik region på ett enzym.

Referens:

1. "Substrate (Chemistry)." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 juli 2018. Tillgänglig här   
2. "Active Site." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 juli 2018. Tillgänglig här

Image Courtesy:

1. "Enzym-substratbindande" Med ImranKhan1992 - Egent arbete, (CC0) via Commons Wikimedia  
2.'Enzyme structure'By Thomas Shafee - eget arbete, (CC BY 4,0) via Commons Wikimedia